抗体相关类型可以大致分为5类：
单特异性抗体；多特异性抗体；Fc融合蛋白；抗体融合蛋白；和其他。
五类抗体结构如下：
（注：第一、第二、第三或第四抗原的可变结构域分别为黄色、橙色、红色和紫色；恒定结构域为深蓝色；利用异聚突变或结构域交叉的不对称设计的一部分为青色和绿色；圆形箭头为包含结构域交叉的设计）
双抗
Fc融合蛋白
抗体融合蛋白
其他形式
抗体的结构决定其作用机制，其Fab段可以识别游离分子(VEGF、TNF等)靶点和细胞表面的受体(CD20、CD19等)，决定抗体对外来入侵物如癌细胞等的特异性识别。
而Fc段决定抗体的效应功能，包括
抗体依赖的细胞介导的细胞毒性作用（ADCC）、抗体依赖性细胞介导的吞噬作用（ADCP），以及补体依赖的细胞毒性作用（CDC）。
ADCC
指抗体的Fab段结合病毒感染的细胞或肿瘤细胞的抗原表位，其Fc段与杀伤细胞（NK细胞、巨噬细胞、中性粒细胞等）表面的FcR结合，介导杀伤细胞直接杀伤靶细胞，是抗肿瘤的治疗性抗体药物发生作用的一种重要机制。
ADCC的三个基本成分是
效应细胞、抗体和靶细胞
。其中三种Fc受体可以结合IgG：
FcγRI（CD64）、FcγRII（CD3）和FcγRIIIA（CD16）
。
ADCP
与ADCC不同，ADCP由单核细胞、巨噬细胞、嗜中性粒细胞和树突细胞通过表达FcγRIIa（CD32a）、FcγRI（CD64）和FcγRIIIa（CD16a）来介导来吞噬疾病细胞，阻断研究表明，FcγRIIa是参与该过程的主要FcγR受体。
CDC
补体是存在于人或脊椎动物血清与组织液中的一组不耐热的，经活化后具有酶活性的蛋白质，包括30余种可溶性蛋白和膜结合蛋白。
抗体与补体C1q首先结合，接着C2-C9就被激活形成攻膜复合物对靶细胞发挥裂解效应。
很多抗肿瘤抗体都可以引起CDC作用，如抗CD20、CD52、CEA等抗体。
Fc工程化改造赋予抗体药物更强的肿瘤杀伤能力和免疫激活能力，近年来有不少研究聚焦于这个领域，相关改造有：
C1q介导的CDC改造
抗体
Fc段与C1q的6个球形头部接合，会启动血清中补体蛋白的蛋白水解级联反应，从而导致过敏毒素(如C3a和C5a)的释放以及在靶细胞表面形成膜攻击复合物，从而产生补体依赖的细胞毒性(CDC)。利用糖工程
对
Fc的N297残基进行糖基化
，有利于增强
FcγR和C1q的连接稳定性，提高CDC活性。而针对自身免疫性疾病，针对FcγR与C1q结合的特定残基L234F/L235E/P331S引入突变去糖基化，可以有效降低FcγR的亲和力，抑制CDC活性。
FcγR介导的ADCC/ADCP改造
FcγR具有影响抗癌抗体功效的潜力，当其与抗体Fc段结合后，可以激活抗体依赖的细胞毒性（ADCC）和抗体依赖的细胞吞噬作用（ADCP）。目前对Fc区功能的工程化突变主要集中在增强ADCC/ADCP的效应功能，其主要方式是提高Fc与激活性FcγR的结合能力。在技术策略上通过
氨基酸突变和糖基化修饰
来实现。
糖基化修饰主要通过N297位糖苷修饰时去除岩藻糖来实现。岩藻糖会通过空间位阻阻碍IgG与CD16A的最佳空间结合构象，去岩藻糖即可增强Fc与CD16A的结合能力，提高ADCC效应功能。
目前
突变
S239D/A330L/I332E是增强ADCC效应功能的核心方案；值得关注的另一种方案是采用VLPLL方案突变L235V/F243L/R292P/Y300L/P396L，使抗体在与FcγR结合选择中更具有针对性，从而增强ADCC效应功能
。
