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中国药科大学博士生共一作发Science，慕了慕了~

生信图书馆  · 公众号  ·  · 2024-10-17 19:00

正文

近日，中国药科大学博士 岳晨茜 以共一作在Science发表了题为 Structural basis for inositol pyrophosphate gating of the phosphate channel XPR1 的研究性论文。研究结合了结构生物学与电生理学方法，全面解析了人类异向多向逆转录病毒受体1（XPR1）的结构、功能和调控机制，为理解磷酸盐跨膜转运及其调控机制提供了重要依据，并为相关疾病的诊治开辟了新的研究方向。
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题目：磷酸通道XPRI肌醇焦磷酸门控的结构基础
发表时间：2024.9.26
后台回复“ 666 ”获取原文献，编号241017
研究概述
细胞内磷酸（Pi）的精确调控对细胞功能至关重要，XPR1是人类唯一的Pi输出者。由肌醇焦磷酸（PP-IPs）激活的Pi外排机制尚不清楚。本研究展示了XPR1多种构象的低温电镜结构，揭示了Pi输出的跨膜途径和PP-IPs的双结合激活模式。一个典型的结合位点位于SPX结构域的二聚体界面，另一个倾向于PP-IPs的位点位于跨膜和SPX结构域之间。通过结合结构研究和电生理分析，作者将XPR1描述为一个IPs/PP-IPs激活的磷酸通道。其TMD、SPX结构域和IPs/PP-IPs之间的相互作用协调了其封闭和开放状态之间的构象转变。
主要结果展示
人XPR1阴离子电流及hXPR1载脂蛋白的低温电镜结构
hXPR1呈封闭（向内）和通道开放构象
hXPR1-IPs/PPF的全长结构
IPy在hXPR1中的双结合模式
hXPR1的渗透途径
hXPR1-IP6/WO4的中间构象
写在最后
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