祝贺！华人学者今日连发5篇Nature

学术经纬 · 公众号 · 医学 · 2017-10-12 11:04

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药明康德/报道

最近，顶尖学术刊物的同一期杂志上经常出现华人学者的多篇文章。今年7月，《细胞》上就出现了 6名华人学者同日发文的盛举；而在刚过去的9月，也有 4篇来自于华人学者课题组的研究论文同日上线《自然》杂志。

今天， 《自然》再次同日在线发表5篇来自华人学者的研究 ，延续了近几个月来的良好势头。

姜有星博士/白晓晨博士课题组

Structure of mammalian endolysosomal TRPML1 channel in nanodiscs

▲姜有星博士

▲白晓晨博士

TRPML1是一种位于核内体与溶酶体膜上的阳离子通道，在哺乳动物细胞内普遍表达。如果它发生失活突变，就会导致严重的溶酶体贮积症。利用新鲜斩获诺贝尔化学奖的冷冻电镜技术，来自 德克萨斯大学西南医学中心的姜有星教授课题组与白晓晨教授课题组 联手获取了小鼠TRPML1通道位于nanodiscs中的结构。结构分析揭示，磷脂酰肌醇-3,5-二磷酸会结合该通道蛋白的N端，而S2与S3区域的螺旋-转角-螺旋区域可能会和配体发生偶联。此外，这个结构还发现了S4与S5区域链接部对于TRPML通道作用机制的潜在作用。

论文地址： http://www.nature.com/nature/journal/vaop/ncurrent/full/nature24035.html#affil-auth

李晓春博士课题组

Human TRPML1 channel structures in open and closed conformations

本期《自然》在线发表了两篇关于TRPML1的论文，第二篇同样来自 德克萨斯大学西南医学中心，主要负责人之一是李晓春教授 。李教授博士后期间的导师，洛克菲勒大学的诺贝尔生理学或医学奖得主Günter Blobel教授也是通讯作者之一。在这项研究中，研究人员公布了全长的人类TRPML1蛋白冷冻电镜结构。值得一提的是， 这支团队同时获得了该通道蛋白“关闭”和“开启”时的结构。 研究人员指出，这些结构揭露了TRPML通道蛋白的调控机理，有望带来治疗由TRPML1突变引起的溶酶体贮积症的新洞见。